蛋白质燃烧的化学方程式

R | H2N—C—COOH | H。蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。扩展资料：蛋白质是由C（碳）、H（氢）、O（氧）、N（氮）组成，一般蛋白质可能还会含有P（磷）、S（硫）、Fe（铁）、Zn（锌）、Cu（铜）、B（硼）、Mn（锰）、I（碘）、Mo（钼）等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。（1）一切蛋白质都含氮元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%；（2）蛋白质系数：任何生物样品中每1g元氮的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在， 6.25常称为蛋白质常数。

化学式-NH-CO-表示。构成蛋白质的基本单位是氨基酸，其结构特点是每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连接再同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团。氨基酸在核糖体上通过脱水缩合的方式形成多肽，连接两个氨基酸分子的化学键叫做肽键，用化学式-NH-CO-表示。生物体内的蛋白质是由若干α-氨基酸(20种)经过脱水缩合形成一条或多条肽链，再经过盘曲折叠形成复杂的空间结构得到的；富含蛋白质食物蛋白质没有固定的化学式，它是一类含氮的生物高分子，分子量大，结构复杂，其通常由C、H、O、N、S等元素组成。具体的例如：血红蛋白化学式：C3032H4816O812N780S8Fe4;猪胰岛素化学式：C255H380078N65S6;特慢胰岛素锌混悬液化学式：C257H383N65077S6.

蛋白质没有化学式。它由20多种氨基酸组合而成的多聚体。蛋白质的组成1、化学组成：单纯蛋白质：仅含有AAs。结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成。衍生蛋白质：用化学或酶学方法得到的化合物。2、分子组成基本单位：氨基酸 有不同的AAs通过肽键相互连接而成。蛋白质→眎→胨→多肽→二肽→多肽→氨基酸3、元素组成由碳，氢，氧，氮，硫，磷，碘，铁，锌等元素组成。4、功能分类结构蛋白质：角蛋白，胶原蛋白，弹性蛋白。有生物活性的蛋白质：酶，激素，免疫球蛋白。食品蛋白质：凡可供食用，易消化，无毒和可供人类利用的蛋白质。扩展资料：组成及特点蛋白质是由C（碳）、H（氢）、O（氧）、N（氮）组成，一般蛋白质可能还会含有P（磷）、S（硫）、Fe（铁）、Zn（锌）、Cu（铜）、B（硼）、Mn（锰）、I（碘）、Mo（钼）等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。（1）一切蛋白质都含氮元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%；（2）蛋白质系数：任何生物样品中每1g元氮的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在， 6.25常称为蛋白质常数。整体结构蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。一级结构（primary structure)：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。三级结构（tertiary structure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。连接方法用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。参考资料来源：百度百科-蛋白质 （生命的物质基础）

R | H2N—C—COOH | H。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。扩展资料：注意事项：熟悉蛋白质的基本单位：氨基酸是蛋白质的基本单位，种类有二十种，根据氨基酸的通式判别哪些化学式属于氨基酸。计算肽链中肽键个数、氧原子个数、氨基羧基的个数，对于肽链而言：肽键数=氨基酸个数—肽链条数，每条肽链至少含有一个氨基一个羧基，氧原子个数=肽键数+羧基个数*2。参考资料来源：百度百科-蛋白质

蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊”。组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质也不用化学式表示但氨基酸可用化学式表示如蛋氨酸：结构式：CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)COOH赖氨酸化学结构简式为H2NCH2CH2CH2CH2CH(NH2)COOH色氨酸：C11H12N2O2

蛋白质没有化学式。它由20多种氨基酸按不同比例组合而成的。蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。扩展资料蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。胶体性质，有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。沉淀的原因加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。参考资料：搜狗百科-蛋白质（生命的物质基础）

蛋白质是由C（碳）、H（氢）、O（氧）、N（氮）组成，一般蛋白质可能还会含有P、S、Fe（铁）、Zn（锌）、Cu（铜）、B（硼）、Mn(锰)、I（碘）、Mo（钼）等　　这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量

【蛋白质】蛋白质有无数种，没有固定的化学式，它是一类含氮的生物高分子，分子量大，结构复杂，其通常由C、H、O、N、S等元素组成。其组成单位【α-氨基酸】的化学通式如下：R-C(NH2)-COOH【氨基在羧基的α位上（即与羧基直接相连的碳上）】结构通式如下：【还原糖】还原糖包括所有单糖，以及乳糖、麦芽糖等二糖，结构不唯一，故也没有固定的化学式。在碱性溶液中能生成醛基和羰基的糖（或具有还原性的糖）即为还原糖。多数还原糖满足以下化学通式：

蛋白质是由一条或多条肽链构成的一条肽链是由许多个氨基酸分子连接而成的一个氨基酸分子有许多种，α氨基酸的通式是 R |H2N—C—COOH | H其中R是特殊的基团，有很多种，R只是一个称呼 ， 它决定了氨基酸的种类（自然界中自然存在的氨基酸都是α氨基酸，人工合成的还有β氨基酸等）所以，肽链、蛋白质没有固定的化学式 关于蛋白质的四级结构简单说下：一级：氨基酸（通过脱水缩合形成肽键）构成一条肽链的顺序二级：单肽或多肽盘绕折叠产生空间结构三级：在二级的基础上继续折叠四级： 具有至少两条肽链的两个蛋白质之间的结合 以上！

淀粉：(C 6 H 10 O 5 )n 葡萄糖：C 6 H 12 O 6 蛋白质，氨基酸，脂肪，脂肪酸有很多种 甘油：又名丙三醇C3H8O3

http://www.miobuffer.com.tw/gb_fnm/198701/05.htm自己看去吧，复杂死了，我可打不出来！

我认为,蛋白质没有化学方程式: 蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。 一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。 蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，此外还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。 结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。 超二级结构是指蛋白质分子 中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。 蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠，形成十分紧密的近似球形的结构，分子内部的空间只能容纳少数水分子，几乎所有的极性R基都分布在分子外表面，形成亲水的分子外壳，而非极性的基团则被埋在分子内部，不与水接触。蛋白质分子中侧链R基团的相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。 蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的相互关系。 维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。 蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成复杂的三维结构（即正确的空间结构）所需要的全部信息。 （四）蛋白质结构与功能的关系 不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。 1．一级结构与功能的关系 蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明： （1）一级结构的变异与分子病 蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。 （2）一级结构与生物进化 研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。 （3）蛋白质的激活作用 在生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一 定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。 2．蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。以下两方面均可说明这种相关性。 （1）.核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复 核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫键，空间构象为球状分子。将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巯基乙醇处理，则分子内的四对二硫键断裂，分子变成一条松散的肽链，此时酶活性完全丧失。但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后，此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象，同时酶活性又恢复。 （2）血红蛋白的变构现象 血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。 从以上例子可以看出，只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。 （五）蛋白质的重要性质 蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的R基团。不同蛋白质所含有的氨基酸的种类、数目不同，所以具有不同的等电点。当蛋白质所处环境的pH大于pI时，蛋白质分子带负电荷，pH小于pI时，蛋白质带正电荷，pH等于pI时，蛋白质所带净电荷为零，此时溶解度最小。 蛋白质分子表面带有许多亲水基团，使蛋白质成为亲水的胶体溶液。蛋白质颗粒周围的水化膜（水化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋白质胶体系统稳定的主要因素。当这些稳定因素被破坏时，蛋白质会产生沉淀。高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其所带电荷，从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出，即盐析。但这种作用并不引起蛋白质的变性。这个性质可用于蛋白质的分离。 蛋白质受到某些物理或化学因素作用时，引起生物活性的丧失，溶解度的降低以及其它性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。变性作用的实质是由于维持蛋白质高级结构的次级键遭到破坏而造成天然构象的解体，但未涉及共价键的断裂。有些变性是可逆的，有些变性是不可逆的。当变性条件不剧烈时，变性是可逆的，除去变性因素后，变性蛋白又可从新回复到原有的天然构象，恢复或部分恢复其原有的生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?db=structure&Cmd=search&term=1%5BProteinChainCount%5D+%3A+1000%5BProteinChainCount%5D+AND+0%5BDNAChainCount%5D+AND+0%5BRNAChainCount%5D+AND+0%5BLigCount%5D里面全是，写个100个氨基酸的化学式都会累死人，而且没有意义，比如这样的：ORIGIN 1 shrsdpnses lyfededgfq elsengnskd eniqqklssk vlddlpensp inivqtpipi 61 ttsvpkraks qkkkalaaal ataqeyseis meqkklqeal skaagkktkt pvqldlgdml 121 aalekqqqam karqitntrp lahpvvttat fhtkdsnrkt laksqpcvts fnslditssk 181 akkgkekeia klkrptalkk vilkereekk grlivehsvl gaeeptethl dltndlpqet 241 vsqedaglsm psdaslspas qnspycmtpv sqgspassgi gspmasstit kihskrfrey 301 cnqvlskeid ecvtlllqel vsfqeriyqk dpvrakarrr lvmglrevtk hmklnkikcv 361 iispncekiq skggldealy nviamareqe ipfvfalgrk algrcvnklv pvsvvgifny 421 fgaevrt--GenBank: CAM22355.1

乙醇：C2H5OH甲烷：CH4蛋白质：分子量太大，写不出的，一般一个蛋白质分子中有上千个碳，还有HONSP等元素，研究它的化学式是没有意义的酒精：乙醇的俗名，C2H5OH

蛋白质没有具体的化学式氨基酸只有通式就是一个碳上必须要有个氨基.一个羧基一个氢基还有一个r基由于r基不定所以氨基酸也没具体的化学式只有一个通式蛋白质是由氨基酸脱水缩合而形成

蛋白质结构通式文字表达:中间一个碳原子，连有一个氢，一个氨基，一个羧基还有一个R基。这个R基的不同就代表着不同的氨基酸，比如甘氨酸的R基是H，丙氨酸的R基是CH3-等肽键形成:由氨基脱去H，羧基脱去-OH而形成的酰胺键。当然中间要经过酶的催化，这一过程是在核糖体中完成的。资料扩展：蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。除了这些结构层次，蛋白质可以在多个类似结构中转换，以行使其生物学功能。对于功能性的结构变化，这些三级或四级结构通常用化学构象进行描述，而相应的结构转换就被称为构象变化。

蛋白质是由肽链盘曲折叠形成，而肽链是由很多氨基酸组成，所以蛋白质的化学式很多很复杂。氨基酸的化学式通式是 R |NH2—C—COOH | H

淀粉是葡萄糖的高聚体，在餐饮业又称芡粉，通式是(C6H10O5)n,蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物

（1）淀粉的化学式是：（C 6 H 10 O 5 ）n，故答案为：（C 6 H 10 O 5 ）n； （2）纤维素和淀粉的化学成分均为（C 6 H 10 O 5 ）n，但两者的n不同，所以两者的分子式不同，不是同分异构体，故答案为：不是； （3）油脂是高级脂肪酸甘油酯，油脂在体内水解后的产物是：高级脂肪酸和甘油，故答案为：高级脂肪酸；甘油； （4）蛋白质的基本结构单元是氨基酸，故答案为：氨基酸．

蛋白质结构通式文字表达：中间一个碳原子，连有一个氢，一个氨基，一个羧基还有一个R基。这个R基的不同就代表着不同的氨基酸，比如甘氨酸的R基是H，丙氨酸的R基是CH3-等肽键形成：由氨基脱去H，羧基脱去-OH而形成的酰胺键。中间要经过酶的催化，这一过程是在核糖体中完成的。蛋白质的连接方法用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。

1、蛋白质，是一大类物质，没有固定的化学式；2、糖类，是一大类物质，没有固定的化学式；其中淀粉的化学式(C6H10O5)n3、油脂，三高级脂肪酸甘油酯，化学式随高级脂肪酸的变化而变化如三硬脂酸甘油酯：C57H110O64、维生素，一大类物质，不同的维生素，化学式不同，如维生素C的化学式C6H8O6其他维生素的化学式，百度详见百度文库：http://wenku.baidu.com/view/276410e2e009581b6bd9eb29.html?from=search5、无机盐，各类也比较多，如氯化钠NaCl等。6、水，这个简单H2O欢迎追问。

1、淀粉氧化方程式：淀粉在人体中会被逐步消化成葡萄糖（氧化方程式：6CO2+6H2O），葡萄糖再与氧气发生缓慢氧化反应：C6H12O6+6O2_6CO2+6H2O，转化成二氧化碳和水，并释放出热量。2、蛋白质氧化方程式：2NH3+3O2双箭头上写微生物2HNO2+2H2O。3、脂肪氧化方程式：R1R2C=CR3R4+O2=R1R2C=O+R3R4C=O。

都有好多种。各举一例吧无机盐：NaCl蛋白质：过于复杂，无法写出化学式脂类：为混合物，甘油（两三醇）与高级脂肪酸形成的酯糖类：葡萄糖C6H12O6核酸：大分子，复杂。无法写出

1、烷烃，通式CnH2n＋2，如甲烷CH4。2、烯烃和环烷烃，通式CnH2n，如乙烯C2H4。3、炔烃，通式CnH2n－2，如丙炔C3H4。4、醇和醚，通式CnH2n＋2O，如乙醇C2H6O。5、酮和醛，通式CnH2nO，乙醛，C2H4O。有机物是生命产生的物质基础，所有的生命体都含有机化合物，如脂肪、氨基酸、蛋白质、糖、血红素、叶绿素、酶、激素等。扩展资料生物体内的新陈代谢和生物的遗传现象，都涉及到有机化合物的转变。此外，许多与人类生活有密切相关的物质，如石油、天然气、棉花、染料、化纤、塑料、有机玻璃、天然和合成药物等，均与有机化合物有着密切联系。“有机物”原意是来自生物体的物质，因为早期发现的有机物都是从生物体内分离出来的。随着有机合成的发展，许多有机物在实验室可由无机物合成得到。“有机物”这一词已失去了原来的含义。

由丙氨酸的结构简式可知，一个丙氨酸分子由3个碳原子、7个氢原子、2个氧原子和一个氮原子构成，故可判断其化学式为：C 3 H 7 O 2 N．（1）丙氨酸的相对分子质量=12×3+7+16×2+14=89；（2）丙氨酸中C、H、O、N元素间的质量比为：（12×3）：7：（16×2）：14=36：7：32：14；（3）在17.8g丙氨酸中，含有氮元素的质量是：17.8g× 14 89 =2.8g．故答案为：C 3 H 7 O 2 N；（1）89；（2）36：7：32：14；（3）2.8g．

一.糖类构成：主要由碳、氢、氧三种元素构成。　　糖类化合物包括单糖、单糖的聚合物及衍生物。　　单糖分子都是带有多个羟基的醛类或者酮类。　　糖类化合物化学概念：单糖是多羟醛或多羟酮及他们的环状半缩醛或衍生物。多糖则是单糖缩合的多聚物。　　分子通式：Cm(H2O)n　　然而，符合这一通式的不一定都是糖类，是糖类也不一定都符合这一通式。　　这只是表示大多数糖的通式。　　碳水化合物只是糖类的大多数形式。我们把糖类狭义的理解为碳水化合物。 　　单糖 　　丙糖 例如：甘油醛　　戊糖,五碳糖 例如： 核糖，脱氧核糖　　己糖 例如： 葡萄糖，果糖(化学式都是C6H12O6 )　　二糖　　蔗糖、麦芽糖和乳糖　　他们化学式都是（C6H12O6）2　　多糖　　淀粉、纤维素和糖原　　他们化学式是（C6H10O5)n具体讲解 　　分类：单糖、二糖、低聚糖(寡糖)、多糖、复合糖五种。　　糖类化合物的生物学作用主要是：　　1 作为生物能源　　2 作为其他物质生物合成的碳源　　3 作为生物体的结构物质　　4 糖蛋白、糖脂等具有细胞识别、免疫活性等多种生理活性功能。　　单糖－糖类种结构最简单的一类，单糖分子含有许多亲水基团，易溶于水，不溶于乙醚、丙酮等有机溶剂，简单的单糖一般是含有3-7个碳原子的多羟基醛或多羟基酮，其组成元素是C,H,O葡萄糖、果糖、半乳糖等。 葡萄糖是生命活动的主要能源物质，核糖是RNA的组成物质，脱氧核糖是DNA的组成物质。葡萄糖、果糖的分子式都是：C6H12O6。他们是同分异构体。　　低聚糖（寡糖）－由2-10个单糖分子聚合而成。水解后可生成单糖。　　二糖－二糖是由两分子单糖脱水而成的糖苷，苷元是另一分子的单糖。二糖水解后生成两分子的单糖。如乳糖、蔗糖、麦芽糖 。蔗糖和麦芽糖是能水解成单糖供能。它们的分子式都是：C12H22O11。也属于同分异构体。　　三糖－水解后生成三分子的单糖。如棉子糖 。定粉是储蓄物质，纤维素是组成细胞壁，糖元是储能物质。　　四糖 　　五糖 　　多聚糖－由10个以上单糖分子聚合而成。经水解后可生成多个单糖或低聚糖。根据水解后生成单糖的组成是否相同，可以分为： 　　同聚多糖－同聚多糖由一种单糖组成，水解后生成同种单糖。如阿拉伯胶、糖元、淀粉、纤维素等。 淀粉和纤维素的表达式都是（C6H10O5）n。但他们不是同分异构体，因为他们的n数量不同。其中淀粉n<纤维素n。　　杂聚多糖－杂聚多糖由多种单糖组成，水解后生成不同种类的单糖。如粘多糖、半纤维素等。 　　复合糖（complex carbohydrate，glycoconjugate）.糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。 几种糖的相对甜度： 　　果糖 175 （最甜的糖）　　蔗糖 100　　葡萄糖 74　　麦芽糖 32各种糖化学性质：葡萄糖的醛基比较活泼，会发生半缩醛反应，形成半缩醛羟基并成一个吡啶环。这样分子构象能量较低，因此写成环状更科学、更合理。 另外，葡萄糖也可能在半缩醛反应时形成呋喃环，但是这种比例较低，在2%以下。 葡萄糖成环也并不是平面的，往往形成船形或椅型构象，这样更稳定。 半乳糖是葡萄糖的异构体，常见的D-半乳糖是D-葡萄糖的C4异构体。也就是说他们在4号碳上的羟基位置有所不同。 果糖中不含醛基，而是在二号碳上含有一个羰基，因此往往形成五元的呋喃环二。脂肪脂肪的概念：　　脂类是油、脂肪、类脂的总称。食物中的油脂主要是油和脂肪，一般把常温下是液体的 称作油，而把常温下是固体的称作脂肪。脂肪所含的化学元素主要是C、H、O,部分还含有N，P等元素。 　　脂肪是由甘油和脂肪酸组成的三酰甘油酯，其中甘油的分子比较简单，而脂肪酸的种类和长短却不相同。因此脂肪的性质和特点主要取决于脂肪酸，不同食物中的脂肪所含有的脂肪酸种类和含量不一样。自然界有40多种脂肪酸，因此可形成多种脂肪酸甘油三酯。脂肪酸一般由4个到24个碳原子组成。脂肪酸分三大类：饱和脂肪酸、单不饱和脂肪酸、多不饱和脂肪酸。 　　脂肪在多数有机溶剂中溶解，但不溶解于水。 [编辑本段]脂类的分类　　脂肪是甘油和三分子脂肪酸合成的甘油三酯。　　(1)中性脂肪：即甘油三脂，是猪油，花生油，豆油，菜油，芝麻油的主要成分　　(2)类脂包括磷脂：卵磷脂、脑磷脂、肌醇磷脂。 　　糖脂：脑苷脂类、神经节昔脂。 　　脂蛋白：乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白。 　　类固醇：胆固醇、麦角因醇、皮质甾醇、胆酸、维生素D、雄激素、雌激素、孕激素。 　　在自然界中，最丰富的是混合的甘油三酯，在食物中占脂肪的98％，在身体中占如28％以上。所有的细胞都含有磷脂，它是细胞膜和血液中的结构物，在脑、神经、肝中含量特别高，卵磷脂是膳食和体内最丰富的磷脂之一。四种脂蛋白是血液中脂类的主要运输工具。 [编辑本段]脂肪的生物功能　　脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。　　脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。　　脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。　　概括起来，脂肪有以下几方面生理功能：　　1. 生物体内储存能量的物质并供给能量 1克脂肪在体内分解成二氧化碳和水并产生38KJ（9Kcal）能量，比1克蛋白质或1克碳水化合物高一倍多。　　2. 构成一些重要生理物质，脂肪是生命的物质基础 是人体内的三大组成部分(蛋白质、脂肪、碳水化合物)之一。 磷脂、糖脂和胆固醇构成细胞膜的类脂层，胆固醇又是合成胆汁酸、维生素D3和类固醇激素的原料。　　3. 维持体温和保护内脏、缓冲外界压力 皮下脂肪可防止体温过多向外散失，减少身体热量散失, 维持体温恒定。也可阻止外界热能传导到体内，有维持正常体温的作用。内脏器官周围的脂肪垫有缓冲外力冲击保护内脏的作用。减少内部器官之间的摩擦 。　　4. 提供必需脂肪酸。　　5. 脂溶性维生素的重要来源 鱼肝油和奶油富含维生素A、D，许多植物油富含维生素E。脂肪还能促进这些脂溶性维生素的吸收。　　6.增加饱腹感 脂肪在胃肠道内停留时间长，所以有增加饱腹感的作用。 脂肪的生物降解：　　在脂肪酶的作用下，脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应，转变成磷酸二羟丙酮，纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下，生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱：脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质，经β-氧化降解成乙酰CoA，在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤，每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外，某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸；经ω-氧化生成相应的二羧酸。　　萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 [脂肪的生物合成： 　　脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下，进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，必须依赖食物供给。　　3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸，在经磷酸酶催化变成二酰甘油，最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。化学及物理性质：分子量：CAS号：性质：羧基与脂烃基相连的酸。根据脂烃基的不同，可以分为（1）饱和脂肪酸(saturated aliphatic acid)，含有饱和烃基的酸。例如甲酸HCOOH、乙酸CH3COOH、硬脂酸CH3（CH2）16COOH、软脂酸CH3（CH2）14COOH。（2）不饱和脂肪酸(unsaturated aliphatic acid)，含有不饱和烃基的酸。例如丙烯酸CH2＝CHCOOH，油酸CH3（CH2）7CH＝CH（CH2）7COOH。（3）环酸 (alicyclic carboxylic acid)，羧基与环烃基连接。例如环乙烷羧酸C6H11COOH。许多种脂肪酸的甘油三酯是油和脂肪的主要成分，因而可以从油和脂肪经水解制得。也可用人工合成。低碳数的是无色液体，有刺激气味，易溶于水。中碳数的是油状液体，微溶于水，有汗的气味。高碳数的是固体，不溶于水。脂肪酸能与碱作用而成盐、与醇作用而成酯。用于制肥皂、合成洗涤剂、润滑剂和化妆品等。 三。维生素维生素又名维他命，是维持人体生命活动必需的一类有机物质，也是保持人体健康的重要活性物质。维生素在体内的含量很少，但在人体生长、代谢、发育过程中却发挥着重要的作用。各种维生素的化学结构以及性质虽然不同，但它们却有着以下共同点：①维生素均以维生素原(维生素前体)的形式存在于食物中②维生素不是构成机体组织和细胞的组成成分，它也不会产生能量，它的作用主要是参与机体代谢的调节③大多数的维生素，机体不能合成或合成量不足，不能满足机体的需要，必须经常通过食物中获得④人体对维生素的需要量很小，日需要量常以毫克(mg)或微克(μg)计算，但一旦缺乏就会引发相应的维生素缺乏症，对人体健康造成损害。维生素与碳水化合物、脂肪和蛋白质3大物质不同，在天然食物中仅占极少比例,但又为人体所必需。有些维生素如 B6、K等能由动物肠道内的细菌合成，合成量可满足动物的需要。动物细胞可将色氨酸转变成烟酸(一种B族维生素),但生成量不敷需要；维生素C除灵长类（包括人类）及豚鼠以外,其他动物都可以自身合成。植物和多数微生物都能自己合成维生素，不必由体外供给。许多维生素是辅基或辅酶的组成部分。　　人和动物营养、生长所必需的某些少量有机化合物，对机体的新陈代谢、生长、发育、健康有极重要作用。如果长期缺乏某种维生素，就会引起生理机能障碍而发生某种疾病。一般由食物中取得。现在发现的有几十种，如维生素A、维生素B、维生素C等 ]维生素的发现 　　维生素的发现是20世纪的伟大发现之一。1897年,C.艾克曼在爪哇发现只吃精磨的白米即可患脚气病，未经碾磨的糙米能治疗这种病。并发现可治脚气病的物质能用水或酒精提取,当时称这种物质为“水溶性B”。1906年证明食物中含有除蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐和水以外的“辅助因素”，其量很小，但为动物生长所必需。1911年C.丰克鉴定出在糙米中能对抗脚气病的物质是胺类（一类含氮的化合物），它是维持生命所必需的，所以建议命名为“ Vitamine”。即Vital（生命的）amine（胺）,中文意思为“生命胺”。以后陆续发现许多维生素，它们的化学性质不同,生理功能不同;也发现许多维生素根本不含胺，不含氮，但丰克的命名延续使用下来了,只是将最后字母“e”去掉。最初发现的维生素B后来证实为维生素B复合体,经提纯分离发现,是几种物质，只是性质和在食品中的分布类似，且多数为辅酶。有的供给量须彼此平衡,如维生素B1、B2和PP,否则可影响生理作用。维生素B 复合体包括：泛酸、烟酸、生物素、叶酸、维生素B1（硫胺素）、维生素B2（核黄素）、吡哆醇（维生素B6）和氰钴胺（维生素B12）。有人也将胆碱、肌醇、对氨基苯酸（对氨基苯甲酸）、肉毒碱、硫辛酸包括在B复合体内。 维生素的概述及分类 　　维生素是人体代谢中必不可少的有机化合物。人体犹如一座极为复杂的化工厂，不断地进行着各种生化反应。其反应与酶的催化作用有密切关系。酶要产生活性，必须有辅酶参加。已知许多维生素是酶的辅酶或者是辅酶的组成分子。因此，维生素是维持和调节机体正常代谢的重要物质。可以认为，最好的维生素是以“生物活性物质”的形式，存在于人体组织中。 　　食物中维生素的含量较少，人体的需要量也不多，但却是绝不可少的物质。膳食中如缺乏维生素，就会引起人体代谢紊乱，以致发生维生素缺乏症。如缺乏维生素A会出现夜盲症、干眼病和皮肤干燥；缺乏维生素D可患佝偻病；缺乏维生素B1可得脚气病；缺乏维生素B2可患唇炎、口角炎、舌炎和阴囊炎；缺乏PP可患癞皮病；缺乏维生素B12可患恶性贫血；缺乏维生素C可患坏血病。　　维生素是个庞大的家族，就目前所知的维生素就有几十种，大致可分为脂溶性和水溶性两大类。（详见下表）有些物质在化学结构上类似于某种维生素，经过简单的代谢反应即可转变成维生素，此类物质称为维生素原，例如 β-胡萝卜素能转变为维生素A；7-脱氢胆固醇可转变为维生素D3；但要经许多复杂代谢反应才能成为尼克酸的色氨酸则不能称为维生素原。水溶性维生素从肠道吸收后,通过循环到机体需要的组织中,多余的部分大多由尿排出,在体内储存甚少。脂溶性维生素大部分由胆盐帮助吸收,循淋巴系统到体内各器官。体内可储存大量脂溶性维生素。维生素A和D主要储存于肝脏,维生素E主要存于体内脂肪组织，维生素K储存较少。水溶性维生素易溶于水而不易溶于非极性有机溶剂，吸收后体内贮存很少，过量的多从尿中排出；脂溶性维生素易溶于非极性有机溶剂，而不易溶于水，可随脂肪为人体吸收并在体内储积，排泄率不高。分类 名称 发现及别称 来源 　　脂溶性 抗干眼病维生素(维生素A)，亦称美容维生素 由Elmer McCollum和M. Davis在1912年到1914年之间发现。并不是单一的化合物，而是一系列视黄醇的衍生物(视黄醇亦被译作维生素A醇、松香油)，别称抗干眼病维生素 鱼肝油、绿色蔬菜 　　水溶性 硫胺素(维生素B1) 由卡西米尔61冯克在1912年发现（一说1911年）。在生物体内通常以硫胺焦磷酸盐（TPP）的形式存在。 酵母、谷物、肝脏、大豆、肉类 　　水溶性 核黄素(维生素B2) 由D. T. Smith和E. G. Hendrick在1926年发现。也被称为维生素G 酵母、肝脏、蔬菜、蛋类 　　水溶性 烟酸(维生素B5) 由Conrad Elvehjem在1937年发现。也被称为维生素P、维生素PP、包括尼克酸（烟酸）和尼克酰胺（烟酰胺）两种物质，均属于吡啶衍生物。菸硷酸、尼古丁酸 酵母、谷物、肝脏、米糠 　　水溶性 泛酸(维生素B3) 由Roger Williams在1933年发现。亦称为遍多酸 酵母、谷物、肝脏、蔬菜 　　水溶性 吡哆醇类(维生素B6) 由Paul Gyorgy在1934年发现。包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺 酵母、谷物、肝脏、蛋类、乳制品 　　水溶性 生物素(维生素B7) 也被称为维生素H或辅酶R 酵母、肝脏、谷物 　　水溶性 叶酸(维生素B9) 也被称为蝶酰谷氨酸、蝶酸单麸胺酸、维生素M或叶精 蔬菜叶、肝脏 　　水溶性 氰钴胺素(维生素B12) 由Karl Folkers和Alexander Todd在1948年发现。也被称为氰钴胺或[[辅酶B12]] 肝脏、鱼肉、肉类、蛋类 　　水溶性 胆碱 由Maurice Gobley在1850年发现。维生素B族之一 肝脏、蛋黄、乳制品、大豆 　　水溶性 肌醇 环己六醇、维生素B-h 心脏、肉类 　　水溶性 抗坏血酸(维生素C) 由詹姆斯61林德在1747年发现。亦称为抗坏血酸 新鲜蔬菜、水果 　　脂溶性 钙化醇(维生素D) 由Edward Mellanby在1922年发现。亦称为骨化醇、抗佝偻病维生素，主要有维生素D2即麦角钙化醇和维生素D3即胆钙化醇。这是唯一一种人体可以少量合成的维生素 鱼肝油、蛋黄、乳制品、酵母 　　脂溶性 生育酚(维生素E) 由Herbert Evans及Katherine Bishop在1922年发现。主要有α、β、γ、δ四种 鸡蛋、肝脏、鱼类、植物油 　　脂溶性 萘醌类(维生素K) 由Henrik Dam在1929年发现。是一系列萘醌的衍生物的统称，主要有天然的来自植物的维生素K1、来自动物的维生素K2以及人工合成的维生素K3和维生素K4。又被称为凝血维生素 菠菜、苜蓿、白菜、肝脏　　特点维生素的定义中要求维生素满足四个特点才可以称之为必需维生素： 　　外源性：人体自身不可合成（维生素D人体可以少量合成，但是由于较重要，仍被作为必需维生素），需要通过食物补充； 　　微量性：人体所需量很少，但是可以发挥巨大作用； 　　调节性：维生素必需能够调节人体新陈代谢或能量转变； 　　 维生素 特异性：缺乏了某种维生素后，人将呈现特有的病态。 　　根据这四个特点，人体一共需要13种维生素，也就是通常所说的13种必要维生素。 物理及化学性质：1.维生素e维生素E是一种脂溶性维生素，又称生育酚，是最主要的抗氧化剂之一。成年人营养补充维生素每日参考用量：维生素a为1．5mg；维生素e为30mg 现在购买的许多保健品也是以mg为单位，这就存在IU（国际单位）与mg（毫克）的换算问题，以便于大家衡量和比较用量，恐怕高剂量会是弊大于利的。 对于不同的元素换算值不同（国际规定的）： 维生素A：1IU=0.3ug而1000ug=1mg 维生素E：1IU=1mg 经过计算，正常成年人补充量：维生素A：1.5mg是5000IU；维生素E是30IU。作用：维生素E在人体内作用最为广泛，比任何一种营养素都大，故有“护卫使”之称。在身体内具有良好的抗氧化性, 即降低细胞老化。保持红细胞的完整性，促进细胞合成，抗污染，抗不孕的功效缺乏维生素E，会导致动脉粥洋硬化，血浓性贫血，癌症，白内障等其他老年腿行性病变疾病 ；形成疤痕；会使牙齿发黄；引发近视；引起残障、弱智儿；引起男性性功能低下；前列腺肥大等等。 来源：猕猴桃， 坚果（包括杏仁、榛子和胡桃）、向日葵籽、玉米、冷压的蔬菜油、包括玉米、红花、大豆、棉籽和小麦胚芽（最丰富的一种）、菠菜和羽衣甘蓝、甘薯和山药。莴苣、卷心菜、菜塞花等是含维生素E比较多的蔬菜。 奶类、蛋类、鱼肝油也含有一定的维生素E2.维生素c维生素cIUPAC中文命名(R)-3,4-二羟基-5-((S)- 1,2-二羟乙基)呋喃-2(5H)-1常规分子式C6H8O6分子量176.12uCAS号50-81-7注释酸性，在溶液中会氧化分解物理性质外观无色晶体熔点190 - 192℃沸点无℃紫外吸收最大值：245nm荧光光谱激发波长：无nm荧光波长：无nm维生素性质溶解性水溶性维生素推荐摄入量每日5mg最高摄入量引起腹泻之量缺乏症状坏血病过量症状腹泻主要食物来源新鲜水果、蔬菜等除非注明，物性数据来自标准条件下维生素C又称L-抗坏血酸，是高等灵长类动物与其他少数生物的必需营养素。抗坏血酸在大多的生物体可借由新陈代谢制造出来，但是人类是最显著的例外。最广为人知的是缺乏维生素C会造成坏血病。维生素C的药效基团是抗坏血酸离子。在生物体内，维生素C是一种抗氧化剂，因为它能够保护身体免于氧化剂的威胁，维生素C同时也是一种辅酶。但是由于维生素C是一种必需营养素，它的用途与每天建议使用量经常被讨论。当它作为食品添加剂，维生素C成为一种抗氧化剂和防腐剂的酸度调节剂。多个E字首的数字（E number）收录维生素C，不同的数字取决于它的化学结构 ，像是E300是抗坏血酸，E301为抗坏血酸钠盐，E302为抗坏血酸钙盐，E303为抗坏血酸钾盐，E304为酯类抗坏血酸棕榈和抗坏血酸硬脂酸，E315为异抗坏血酸除虫菊。

蛋白质+水=氨基酸

从营养学上说，植物蛋白大致分为两类：一是完全蛋白质，如大豆蛋白质；二是不完全蛋白质，绝大多数的植物蛋白质属于此类。至于化学式，我认为，植物蛋白有很多种，其实质就是蛋白质。而蛋白质是由各种氨基酸脱水缩合，高度盘曲而成的物质。还有，因为植物蛋白，一般都可以被食用，所以所组成的氨基酸应该有人体内的20种必需氨基酸和非必需氨基酸。植物蛋白之所以会分为多种，就应该是因为他们所含的氨基酸种类和数量不同吧。具体的化学式应该是写不出来的。

因为是氨基酸啊，所以，每一个氨基酸上必有一个—NH（氨基）的。那么就数氨基数量就知道有几个氨基酸分子了。然后再看每个氨基酸分子上，除了氨基和连着的肽键以及——H基团以外，就是一个—R基团了。然后你再看有几种氨基酸分子，不同氨基酸分子的——R基团是不同的。这个题有2种氨基酸，因为有两种——R基团，即CH3和CH2OH。所以第二问答案是2。第三问，有三个氨基（——NH），所以第一个空是3。有两个肽键（——COOH与——NH2脱水形成的化合键），其中COOH脱去羟基（——OH），NH2脱去一个H原子。

（1）丙氨酸分子中C、H、O、N各原子个数比=3：7：2：l；故答案为：3：7：2：l．（2）①丙氨酸的相对分子质量=12×3+1×7+16×2+14=89；②丙氨酸中氮元素的质量分数=1489×100%≈15.7%；故答案为：89，15.7%．（3）紫色石蕊遇酸变红色，遇碱不变色．丙氨酸的水溶液能使紫色石蕊变红色，说明丙氨酸的水溶液呈酸性．酸的ph值都小于7；故答案为：＜．（4）富含蛋白质的食物可分为豆类、山产类、动物内脏、肉类、家禽类、水产类、蛋类等．由此可知，能提供丰富蛋白质的食物有鱼和大豆．故选：cd．（5）每100g合格奶粉中氮元素的质量：18g×16%=2.88g＞2g，故该奶粉不合格．（或蛋白质的质量：2g÷16%=12.5g＜l8g，不合格奶粉）

上网搜“手写笔记化学必修二”就有一个

蛋白质变性的情况复杂，没有具体反应式；原理是：蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。

（1）丙氨酸分子中C、H、O、N个原子个数比为2:2:2:1。（2）丙氨酸的相对分子质量是72，氮元素的质量分数为19.4%（计算结果精确到0.1%）（3）合格奶粉每100g中含蛋白质约18g，蛋白质中氮元素的平均质量分数为16%。现测定某奶粉每100g中氮元素的质量为2g.请通过计算判断该奶粉是否属于合格奶粉。

首先由A是蛋白质在酶的作用下水解得到的一种物质，化学式是C3H7O2N可知A是氨基酸，但是在酶的作用下水解蛋白质得到的氨基酸都是α-氨基酸(氨基和羧基连于同一碳上)，故可知A为CH3CH(NH2)COOH(丙氨酸)，再由以下的转化关系可推知B,C,D,E结构

蛋白质没有化学式。它由20多种氨基酸组合而成的多聚体。蛋白质的组成1、化学组成：单纯蛋白质：仅含有AAs。结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成。衍生蛋白质：用化学或酶学方法得到的化合物。2、分子组成基本单位：氨基酸 有不同的AAs通过肽键相互连接而成。蛋白质→_→胨→多肽→二肽→多肽→氨基酸3、元素组成由碳，氢，氧，氮，硫，磷，碘，铁，锌等元素组成。4、功能分类结构蛋白质：角蛋白，胶原蛋白，弹性蛋白。有生物活性的蛋白质：酶，激素，免疫球蛋白。食品蛋白质：凡可供食用，易消化，无毒和可供人类利用的蛋白质。扩展资料：组成及特点蛋白质是由C（碳）、H（氢）、O（氧）、N（氮）组成，一般蛋白质可能还会含有P（磷）、S（硫）、Fe（铁）、Zn（锌）、Cu（铜）、B（硼）、Mn（锰）、I（碘）、Mo（钼）等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。（1）一切蛋白质都含氮元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%；（2）蛋白质系数：任何生物样品中每1g元氮的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在， 6.25常称为蛋白质常数。整体结构蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。一级结构（primary structure)：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。三级结构（tertiary structure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。连接方法用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。参考资料来源：百度百科-蛋白质 （生命的物质基础）

蛋白质没有化学式。它由20多种氨基酸按不同比例组合而成的。蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。扩展资料蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。胶体性质，有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。沉淀的原因加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。参考资料：百度百科-蛋白质（生命的物质基础）

蛋白质没有化学式。它由20多种氨基酸按不同比例组合而成的。蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。扩展资料蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。胶体性质，有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。沉淀的原因加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。参考资料：百度百科-蛋白质（生命的物质基础）

蛋白质没有化学式。它由20多种氨基酸按不同比例组合而成的。蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。扩展资料蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。胶体性质，有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。沉淀的原因加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。参考资料：百度百科-蛋白质（生命的物质基础）

蛋白质没有化学式，它由20多种氨基酸组合而成的多聚体。单纯蛋白质：仅含有AAs。结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成。衍生蛋白质：用化学或酶学方法得到的化合物。蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。

问题一：蛋白质的化学式? 蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊”。组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质也不用化学式表示但氨基酸可用化学式表示如蛋氨酸：结构式：CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)COOH 赖氨酸化学结构简式为H2NCH2CH2CH2CH2CH(NH2)COOH色氨酸：C11H12N2O2 问题二：蛋白质分子式 1：组成蛋白质的只有20种氨基酸，但是氨基酸却有上千种。氨基酸是蛋白质的基本单位。。 2：氨基酸分子的通式：（我不画了），你要注意，氨基和羧基一定是连在同一 个C原子上，没有连在的不是氨基酸，一定是同一个C原子。（这个对你判断是否是氨基酸横重要） 3：氨基酸的R基导致了氨基酸的不同（一般这个不用记，高中不考） 4：两个氨基酸脱水缩合：一个氨基酸提供氨基，氨基提供了一个H，另一个氨基酸提供羧基，羧基又提供了OH（羟基），这个H和OH（羟基）化合成一份子水脱离，最后羧基剩下一个CO，氨基剩下一个NH，而只剩下的一部分通过共价键连接，形成-NH-CO-(肽键），而这个反应就叫做脱水缩合。 5：氨基酸的数-肽链数＝（形成的）肽键数＝（失去的）水 推导：（都为一条肽链）两个氨基酸――1个肽键，形成一份子水 三个氨基酸――2个肽键，2分子水 五个氨基酸――4个肽键，4分水 N个氨基酸――N-1个肽键，N-1分子水 6：注意：一条肽链，绝对只有一个氨基和羧基，他们分别在肽链两端。 问题三：如何从蛋白质的氨基酸序列计算其分子式 有关蛋白质中氨基酸分子式的计算 例：谷胱甘肽(分子式C10H17O6N3S)是存在于动植物和微生物细胞中的一种重要的三肽，它是由谷氨酸（C5H9NO4）、甘氨酸（C2H5O2）和半胱氨酸缩合而成，则半胱氨酸可能的分子式为( ) A.C3H3NS B. C3H5NS C. C3H7O2NS D. C3H3O2NS 【解析】谷胱甘肽是由3个氨基酸通过脱去2分子水缩合而成的三肽。因此，这3个氨基酸分子式之和应等于谷胱甘肽分子式 再加上2个水分子，即C10H17O6N3S+2H2O=C10H21O8N3S 。故C10H21O8N3S - C5H9NO4 -C2H5NO2 =C3H7O2NS(半胱氨酸)。 参考答案：C 点拨：掌握氨基酸分子的结构通式以及脱水缩合反应的过程是解决此类计算题的关键。

蛋白质是由C（碳）、H（氢）、O（氧）、N（氮）组成，一般蛋白质可能还会含有P、S、Fe（铁）、Zn（锌）、Cu（铜）、B（硼）、Mn(锰)、I（碘）、Mo（钼）等 　　这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量

生物体内的蛋白质是由若干α-氨基酸（20种）经过脱水缩合形成一条或多条肽链，再经过盘曲折叠形成复杂的空间结构得到的蛋白质没有固定的化学式，它是一类含氮的生物高分子，分子量大，结构复杂，其通常由c、h、o、n、s等元素组成如血红蛋白：c3032h4816o812n780s8fe4

生物体内的蛋白质是由若干α-氨基酸（20种）经过脱水缩合形成一条或多条肽链,再经过盘曲折叠形成复杂的空间结构得到的；蛋白质没有固定的化学式,它是一类含氮的生物高分子,分子量大,结构复杂,其通常由C、H、O、N、S等元素组成. 具体的例如： 血红蛋白化学式：C3032H4816O812N780S8Fe4； 猪胰岛素化学式：C255H380O78N65S6； 特慢胰岛素锌混悬液化学式：C257H383N65O77S6.

生物体内的蛋白质是由若干α-氨基酸（20种）经过脱水缩合形成一条或多条肽链，再经过盘曲折叠形成复杂的空间结构得到的蛋白质没有固定的化学式，它是一类含氮的生物高分子，分子量大，结构复杂，其通常由C、H、O、N、S等元素组成如血红蛋白：C3032H4816O812N780S8Fe4

蛋白质没有固定的化学式，它是一类含氮的生物高分子，分子量大，结构复杂。例如血红蛋白的分子式 是C3032H4816O812N780S8Fe4。蛋白质的基本组成单位是氨基酸。蛋白质基本上由20种常见的氨基酸按不同序列组成，氨基酸则由遗传密码决定。

水杨酸是一种脂溶性的有机酸，化学式为C7H6O3。蛋白质化学式是R（H2N-C-COOH）H，蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分，人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。水杨酸与蛋白质反应方程式：C7H603=_（H2N-C-COOH）H

蛋白质没有固定的化学式，它是一类含氮的生物高分子，分子量大，结构复杂。例如血红蛋白的分子式是C3032H4816O812N780S8Fe4。蛋白质的基本组成单位是氨基酸。蛋白质基本上由20种常见的氨基酸按不同序列组成，氨基酸则由遗传密码决定。

生物体内的蛋白质是由若干α-氨基酸（2 0种）经过脱水缩合形成一条或多条肽链 ，再经过盘曲折叠形成复杂的空间结构得 到的蛋白质没有固定的化学式，它是一类含氮 的生物高分子，分子量大，结构复杂，其 通常由C、H、O、N、S等元素组成如血红蛋白：C3032H4816O812N780S8 Fe4

淀粉：(C6H10O5)n葡萄糖：C6H12O6 蛋白质，氨基酸，脂肪，脂肪酸有很多种甘油：又名丙三醇C3H8O3